點擊化學（Click chemistry）—蛋白質組學研究和新藥研發的理想技術。美國一家小眾里生物公司，國內通常稱呼為CCT，生產有濃縮介質，代謝標記試劑，生物素標記試劑，熒光染料以及交聯劑.
“點擊化學"（ “Click chemistry"）是2001年美國諾貝爾化學獎獲得者、史格堡研究院（Skaggs institute）化學生物研究所的研究員貝瑞夏普利斯（K. Barry Sharpless）發展出一種新技術，其所具有的和高控制性，在化學合成領域掀起了一場風暴，成為目前醫藥領域吸引人的發展方向，被業界認為是未來加快新藥研發有效的技術之一。“點擊化學"的基本思想就是利用碳-雜原子成鍵反應快速實現分子多樣性，一般由疊氮化物（azide）和炔烴（alkyne）作用形共價鍵，具有穩定，高特異性等優點。反應不受PH影響，能在常溫條件下的水中進行,甚至能在活細胞中進行。
clickchemistrytools PC生物素疊氮化物說明書
PC Biotin Azide
PC Biotin Azide是一種疊氮化物激活的光可切割生物素探針，可以從鏈霉抗生物素蛋白中無試劑釋放捕獲的生物分子。該試劑含有通過含有光可裂解部分的間隔臂與疊氮基連接的生物素部分。捕獲的生物分子可以使用廉價的近紫外低強度燈（例如1-5mW / cm 2的365nm燈）在5-25分鐘內有效地光致發光，通常> 90％。
1119-10 10 mg $179.00
1119-25 25 mg $329.00
1119-100 100 mg $1,095.00
分子量
825.37
留下分子量
100.7
化學成分
C35H55N9O12S
CAS
N / A
可溶性
DMSO，DMF，THF，DCM，
出現
黃色無定形固體至黃色油狀物
儲藏條件
-20℃。
運送條件
環境溫度
描述：
鏈霉抗生物素蛋白 - 生物素相互作用的非凡強度可以有效捕獲甚至高度稀釋的靶標; 然而，它使從親和樹脂中回收蛋白質具有挑戰性。從固定的抗生物素蛋白中洗脫生物素化蛋白質的常規方法包括：（i）通過在變性緩沖液中煮沸樹脂使鏈霉抗生物素蛋白變性，所述變性緩沖液可包括高濃度的離液鹽，（ii）當蛋白質與樹脂結合時胰蛋白酶消化蛋白質，或（iii）用過量游離生物素洗脫蛋白質。這些方案可以通過與標記的蛋白質同時釋放非特異性結合的蛋白質和/或天然生物素化的蛋白質來共洗脫污染蛋白質。此外，這些方法中的一些可以導致高水平的基于樹脂的肽與感興趣的蛋白質一起洗脫，
PC生物素疊氮探針消除了鏈霉抗生物素蛋白 - 生物素親和純化的主要限制。該試劑含有通過含有光可切割接頭的間隔臂與疊氮部分連接的生物素部分。捕獲的生物分子可以在溫和的無試劑條件下（用近紫外線，低強度燈照射）和切割后留在標記蛋白上的小分子片段（100.7Da）有效釋放。這些特征使光可切割探針特別適用于生物分子標記和蛋白質組學研究。
